¿Cuanta proteína podemos absorber por comida?

La ingesta de proteínas se ha convertido en uno de los factores más influyentes para la comunidad científica cuando hablamos de composición corporal

Mayor masa muscular durante una dieta baja en calorías (1) o una reducción del apetito (2) (y por lo tanto de las calorías consumidas) son algunos de los efectos positivos que se han demostrado al aumentar la ingesta de proteínas en la dieta.

Aun así, el tema de las proteínas es un tema muy amplio y debatido, surgiendo dudas como:

El mito de absorber 30g por comida

Como muchos sabréis, la proteína que ingerimos a través de los alimentos es digerida en nuestro tracto digestivo dando lugar a aminoácidos o di- tripéptidos (uniones de dos o tres aminoácidos)

Si recordáis mi artículo sobre los péptidos, comentaba que la ingesta de proteína hidrolizada tenía una velocidad de absorción mayor al resto de proteínas ya que los di y tripéptidos se absorbían mediante otro tipo de receptores (específicamente a traves de PEPT1) (3), evitando la saturación de los receptores comunes, que son sodio-dependientes.

Como es obvio, el vaciado gástrico tiene un gran impacto en la velocidad de absorción de los distintos aminoácidos

Este fenómeno, ha conseguido que muchos se obsesionen con buscar la forma más rápida de tomar su batido post-entrenamiento por la ventana anabólica, un tema que traté recientemente.

Absorción de nutrientes

La absorción de nutrientes por parte de nuestro organismo es un proceso muy eficiente

Hablamos de una absorción cercana al 95% (6), siendo el otro 5% restante, suele ser usado por nuestra flora bacteriana o es expulsada con las heces.

Un claro ejemplo se observa cuando comparamos los efectos de hacer una única comida al día frente a 3 (4).

Absorción de aminoácidos

En el caso de los aminoácidos, una gran parte queda retenida (alrededor de un 30-50%), teniendo preferencia por dos aminoácidos en especial: Glutamina y Aspartato (forma en la que se puede encontrar el ácido aspártico).

Cuando nuestro cuerpo no obtiene proteínas o la ingesta de glucosa es muy baja, nuestras células intestinales empiezan a liberar aminoácidos para que sean utilizados (5), evitando que se deba recurrir a la masa muscular.

Relax, perder músculo es más difícil de lo que uno se cree…

Como comentaba líneas arriba, nuestro organismo es una de las máquinas más inteligentes que existen, y el intestino no iba a ser menos.

Cuando nuestra ingesta proteica es muy elevada, la absorción de aminoácidos se ve limitada (por saturación en el transporte hacia el interior) aumentando la cantidad de aminoácidos que fluirán en el colon.

Como podremos deducir, reducir la ingesta de proteína a una comida, no es lo ideal para aquellas personas cuya mucosa intestinal esté dañada, ya que dificultará la correcta absorción de aminoácidos.

Esquema del «pool» de aminoácidos a nivel intestinal

Utilización de la proteína

Visto el tema de la absorción, viene el tema de la utilización (de ahí que remarcara la diferencia antes). La utilización de los aminoácidos, va a depender en gran medida de dos factores:

1. La calidad de la proteína
2. El tipo de proteína (rápida VS lenta)

Calidad de la proteína

En el primer caso, la calidad de la proteína va a marcar la mayor o menor retención de aminoácidos a nivel intestinal, siendo un ejemplo clásico la comparativa entre soja VS caseína o Whey Protein – Toda la Verdad sobre la Proteína de Suero.

Cuando comparamos ambas proteínas, lo que se observa es que la proteína de soja se convierte en urea, mientras que la caseína tiende a aumentar la síntesis proteica, reduciendo la producción de urea (9).

Aunque ambas proteínas reducen la degradación proteica (lo que vulgarmente se conoce como catabolismo), el valor biológico de la proteína va a marcar la mayor o menor síntesis proteica a nivel muscular (y sistémico), siendo superior las proteínas como WHEY a las de origen vegetal como las de soja.

Tipo de proteína

En el segundo caso, la velocidad de la proteína también va a influir en la utilización de aminoácidos. Como la mayoría sabéis, la proteína WHEY es una proteína rápida, por lo que dispara los niveles de aminoácidos en el torrente sanguíneo, a diferencia de una proteína lenta como la caseína, que va liberando aminoácidos de forma mucho más prolongada.

De esta forma, si la persona consume poca proteína, le vendrá mejor la caseína al mantener el balance de nitrógeno positivo durante más horas (10), tal como observamos en la imagen inferior.

La caseína, mantiene los niveles de leucina por más tiempo. Gráfico adaptado por S.Espinar de Boirie et al.

No obstante, tenemos que ser consientes de que nadie hace una sola comida al día (a excepción de algunos que practican ayuno intermitente), por lo que no es una situación real.

Conclusiones

Resumiendo, la mayoría de expertos están de acuerdo en que a mayor presencia de aminoácidos en sangre, mayor será la síntesis proteica muscular y, por lo tanto, mayor será la masa muscular conseguida

Algo que es una verdad a medias:

Origen del Mito

La cantidad a la cual se maximiza este «entorno anabólico» es, aproximadamente, 30g

De ahí que se confunda con la absorción y que haya dado pie al mito de que solo podemos absorber 30g de proteína por comida, algo que ha quedado desmentido con este artículo.

De hecho, introducir la mayor parte de las proteínas en una sola comida, puede ser una opción para aquellas personas mayores, ya que se ha observado que introducir el 80% de la proteína en una sola comida, mejora la masa muscular (12).

Esto no hay que extrapolarlo a la población sana o deportista, de ahí, mi recomendación de dividir la ingesta de proteínas en al menos 3 comidas (por comodidad), pudiendo aumentar por tema de saciedad (no hay que olvidar que la proteína es el macronutriente más saciante).

Un saludo!

Fuentes

1. Efects of high-protein diets on fat-free mass and muscle protein synthesis following weight loss: a randomized controlled trial. Pasiakos SM
2. A high-protein diet induces sustained reductions in appetite, ad libitum caloric intake, and body weight despite compensatory changes in diurnal plasma leptin and ghrelin concentrations. David S Weigle
3. PEPT1-mediated uptake of dipeptides enhances the intestinal absorption of amino acids via transport system b. Wenzel U1, Meissner B, Döring F, Daniel H.
4. Impact of Reduced Meal Frequency Without Caloric Restriction on Glucose Regulation in Healthy, Normal Weight Middle-Aged Men and Women. Olga Carlson, Bronwen Martin, Kim S. Stote, Erin Golden.
5. Effect of physical activity and fasting on gut and liver proteolysis in the dog. Halseth AE1, Flakoll PJ, Reed EK, Messina AB, Krishna MG, Lacy DB, Williams PE, Wasserman DH.
6. Increased intestinal amino-acid retention from the addition of carbohydrates to a meal. Deutz NE1, Ten Have GA, Soeters PB, Moughan PJ.
7. Absorption Kinetics of Amino Acids, Peptides, and Intact Proteins. Gabriella A.M. Ten Have, Marielle P. K.J. Engelen,Yvette C. Luiking, and Nicolaas E.P. Deutz
8. The protein sparing function of the gut and the quality of food protein. P. B. SOETERS
9. Casein and soy protein meals differentially affect whole-body and splanchnic protein metabolism in healthy humans. Luiking YC1, Deutz NE, Jäkel M, Soeters PB.
10. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Boirie Y1, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrère B.
11. Human muscle protein synthesis is modulated by extracellular, not intramuscular amino acid availability. Bohe J, Bajo A , Wolfe RR , Rennie MJ .
12. Impact of protein pulse feeding on lean mass in malnourished and at-risk hospitalized elderly patients: a randomized controlled trial. Bouillanne O1, Curis E, Hamon-Vilcot B, Nicolis I, Chrétien P, Schauer N, Vincent JP, Cynober L, Aussel C.

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